Kezdőoldal » Tudományok » Természettudományok » A pepszin adja a Fehling-próbá...

A pepszin adja a Fehling-próbát? Miért?

Figyelt kérdés

A pepszin miért adja a Fehling reakciót?


17/F



2013. máj. 16. 18:55
 1/8 Scrumpy ***** válasza:
50%
A pepszin az úgynevezett aszpartát-proteázok családjába tartozik, amelyeknek az a különlegességük, hogy az aktív centrumuk két aszpartátot tartalmaz. Az aszpartát aldóz, tehát van aldehid csoportja, és ez az aldehidcsoport a Fehling próba során a réz-hidroxidot alakítja át réz-oxiddá. (ezt látod megjelenni vörös szín formájában)
2013. máj. 16. 19:02
Hasznos számodra ez a válasz?
 2/8 A kérdező kommentje:
Dejóó! :) Köszönöm szépen a gyors választ! :)
2013. máj. 16. 19:15
 3/8 Makoscsiga ***** válasza:

"Az aszpartát aldóz"

Hogy a francba lenne már az aszpartát aldóz?

NH3-CH(CH2COOH)-COOH

Az aszpartát egy aminosav, mégcsak nem is szénhidrát, mitől lenne aldóz? Arról nem is beszélve, hogy aldehid csoport sincs benne.


Szerintem nem adja a Fehling próbát. Hol olvastál ilyet?

2013. máj. 17. 02:06
Hasznos számodra ez a válasz?
 4/8 A kérdező kommentje:

Kísérletet végeztünk vele, és téglavörös csapadék vált ki.


Arra gondoltam esetleg, hogy ugye a réz az redukálódik a Fehling reakcióban (+2-ből +1-be) tehát a 'partner' (aldehid, aldóz,...) oxidálódik. De a pepszinben nincsen -COH csoport, viszont nincsen esetleg olyan része, ami oxidálódhat? Mert a 20 aminosav közül, ami felépít(het)i lehet hogy van olyan, ami tud oxidálódni. Esetleg a cisztein?

2013. máj. 17. 18:49
 5/8 Makoscsiga ***** válasza:
A cisztein tud oxidálódni, de nem hinném, hogy az okozna téglavörös csapadékot. A pepszin extracelluláris fehérje, a ciszteinek jórésze már oxidált állapot ban van. Megnéztem, nincs a pepszinnek olyan nem-fehérje része, ami okozhatta redukciót. Milyen volt a pepszinoldat pH-ja? mi volt még az oldatban? Honnan volt a pepszin?
2013. máj. 17. 19:05
Hasznos számodra ez a válasz?
 6/8 A kérdező kommentje:

Hát egy sima pepszin oldat volt (ezt a tanárunk készítette).

Először ugye CuSO4 oldatba ment a Na-K-tartarát oldat. Szóval enyhén lúgos volt, mert a Na-K-tartarát lúgosan hidrolizál. Esetleg tudtuk bontani a kötéseket hidrolízissel, és akkor utána oxidálódhatott volna?

2013. máj. 17. 21:39
 7/8 Makoscsiga ***** válasza:

Azt nézem, hogy a tartarát karboxil csoportjaival kelálja a rezet. A karboxil csoportok disszociációs foka viszont pH függő. Azt gyanítom, hogy a pepszin oldat erősen savas lehetett. Az erősen savas környezetben a tartarát karboxilok protonáltak lehettek, ami már nem képes a rezet kelálni. De, hogy a szabad réz miért csapódott ki, azt nem tudom. Érdemes megmérni a pepszin oldat pH-ját. És egy hasonló pH-jú, de pepszin mentes oldattal megismételni a kísérletet. De a redukció nagyon érdekes... a szín egyértelműen a redukciót jelez, de az biztos, hogy a fehérjének ahhoz nincs köze.


Megvan. Ha vett fehérje volt, az elég sokszor redukálószerrel van tartósítva. Meg kell nézni, hogy a fehérje oldatban volt-e DTT (dithio treitol) vagy bME (Béta, merkaptoetanol), mert azok simán leredukálnak bármit. Elvileg nem kellenének egy extracelluláris fehérje mellé, de meg kell nézni. Az is lehet, hogy glutation redox puffer volt a fehérje mellett. Ha a tanárod izolálta a fehhérjét, akkor el tudod kérni a protokolt. az alapján biztosan meg tudom mondani, hogy melyik komponens a ludas.

2013. máj. 17. 22:48
Hasznos számodra ez a válasz?
 8/8 A kérdező kommentje:
Kedden utánajárok majd, köszönöm! :)
2013. máj. 18. 12:38

Kapcsolódó kérdések:




Minden jog fenntartva © 2025, www.gyakorikerdesek.hu
GYIK | Szabályzat | Jogi nyilatkozat | Adatvédelem | Cookie beállítások | WebMinute Kft. | Facebook | Kapcsolat: info(kukac)gyakorikerdesek.hu

A weboldalon megjelenő anyagok nem minősülnek szerkesztői tartalomnak, előzetes ellenőrzésen nem esnek át, az üzemeltető véleményét nem tükrözik.
Ha kifogással szeretne élni valamely tartalommal kapcsolatban, kérjük jelezze e-mailes elérhetőségünkön!