A fehérjék alfa-hélix szerkezete miért többségébe jobbmenetes?

Egyrészt a -CONH- úgynevezett peptid kötés a nagymértékű elektron delokalizáció miatt merevíti az aminosav molekulákat adott térirányba. Ebből még nem következik a "jobbmenet", de mindenképpen térben rögzíti a molekulákat és azok kötési lehetőségeit.

A lényeg, hogy számos hidrogén-híd kapcsolat a Fisher féle L szerkezettel jobbmenet esetében tud megvalósulni az aminosavak esetében. Ez a kémiailag gyengének mondható másodlagos kötőerő (H-híd) nem meghatározó a kémia világában, azonban ha sok van belőle, akkor stabilizáló ereje rendkívüli. Ezt ismerte föl 1953-ban Watson és Crick a DNS alfa-helix kapcsán.

Azért jobbmenetes az alfa-hélix az L aminosavak esetében, mert ilyen geometriai elrendeződés mellett tud a legtöbb H-híd ébredni a molekulák között. Tehát adott spirális szerkezet kialakulásának kulcsa a számos hidrogén-híd lehetősége.

Egyébként a Fisher féle L és D szerkezetből még nem következik az hogy melyik irányba forgatja a síkban polarizált fény síkját a molekula. L és D konfiguráció is lehet jobbra illetve balra forgató. A Fisher féle vetített képlet hasznos, de nem determinálja a molekula térbeli viselkedését a polarizált fénnyel szemben sem.