Hol találhatok pontos, érthető leírást az izomfehérjék biokémiájáról, a Szlájdi (? ) mechanizmusról és a fehér és vörös izomszövetről?

Az izom biokémiája

Az izom kifejezés alatt általában az izomszövetet értjük, de a hús, mint élelmiszer tartalmaz ínszövetet, kötőszövetet, zsírszövete és gyakran csontszövetet is. Biokémiájában megkülönböztetjük az élő izomszövet biokémiáját (elsősorban az izom működésének biokémiáját, azaz a kontrakciót és elernyedést), valamint az izomszövet levágás utáni biokémiáját, amelynek két nagy szakasza van, a hús-érés és a hús-romlás.

Az izom felépítése

Az izomszövet mintegy 75 % vizet és 19 % fehérjét tartalmaz. A fehérje komponensek általában szerkezeti fehérjék, közülük a 19 %-ból 10 % a miofibrillumok közé tartozik (miozin, a- és b-aktinin, M-fehérje, aktin), ezen kívül van 6 % szarkoplazma, az izomsejt citoplazmája (miogén, globulinok, mioglobin, hemoglobin) és 3 % kötőszövet (elasztin, kollagén). Az izomszövet még kb. 3 % zsírszövetet is tartalmaz, ezen kívül még igen sok biomolekulát pl. szénhidrátokat, vitaminokat, egy és kétértékű kationokat, tejsavat és más molekulákat.

Az izomszövet legnagyobb részét kitevő harántcsíkolt izomnyalábok izomrostokból állnak, amelyek belsejében helyezkednek el a miofibrillumok, az ezek közötti teret tölti ki a szarkoplazma, az izomrost protoplazmája. Az izomrostot felépítő ismétlődő egységeket szarkomereknek nevezzük. A fibrillumon belül szabályos elrendeződésben, fésűszerűen helyezkednek el a vastag és a vékony filamentumok. A kétféle filamentum hidakkal kapcsolódik össze. Az izomösszehúzódás (kontrakció) alatt a vékony és vastag filamentumok egymásba csúsznak. A vastag filamentumot miozin, C-protein és M-vonal fehérjék, a vékony filamentumot a- és b-aktinin, F-aktin, tropomiozin és troponin komplex alkotja.

A vastag filamentum mintegy 60 %-a miozin. A miozin molekulatömege 460 000 D, és két nehéz (200-200 ezer D) és három könnyű lánc (alegység) alkotja (15-30 ezer D). A miozin peptidláncai több utólag metileződött aminosavakat (3-metil-hisztidin, e-N-metil-, illetve e-N-trimetil-lizin) tartalmaznak. A miozin fej(ek)ből és farokból áll. A farok két szuperhelikálisan összecsavarodott a-hélix szerkezetű nehéz lánc. A fej(ek) két egyenlő méretű globuláris szerkezetű nehéz láncból áll(nak). A könnyű láncok a fej(ek)hez kapcsolódnak.

A vastag és a vékony filamentum felépítése és a miozin szerkezete

A miozin funkció szerint ATP-áz, amely kalcium-ionokkal erősen, magnézium-ionokkal kevésbé aktiválható, más ATP-áz enzimekkel ellentétben egy értékű kationok is aktiválják. A miozin ATP-áznak fej(ek)ben van egy-egy aktív centrum, amely két -SH csoportot tartalmaz. Az aktív helyek konformációjának kialakulásában valószínűleg a könnyű láncok is szerepet játszanak. A fej(ek)ben aktinkötőhely is van, ide kötődik az aktin aktomiozin komplexet képezve. Ez a komplex ATP hatására disszociál.

A vékony filamentum fő alkotórésze, mintegy 60 %-a az aktin. Az aktin 376 aminosavból álló polipeptidlánc, amely egy monomerként keletkező globuláris fehérje (G-aktin), amelyből az izomsejtben fibrilláris polimer alak képződik (F-aktin). Az F-aktinban a monomerek kettős spirált alkotva kapcsolódnak össze, ez fordulatonként hét pár monomert jelent. Minden monomer beépüléséhez egy ATP-ADP átalakulás, azaz egy makroerg kötés energiája szükséges.

n(G-aktin-ATP) ® F-aktin-ADP + Pi

Az aktin polimerizációja

A nukleotid egység az aktin nukleotid kötőhelyén kapcsolódik. Az aktin rendelkezik két vegyértékű kationok számára is kötőhellyel a kalcium- és magnézium-ionok számára.

A vékony filamentum szerkezete

A vékony filamentumban még két fehérje komponens van, ezek összmennyisége nem haladja meg a 10 %-ot. A rostos felépítésű, két összetekeredett a-hélixet tartalmazó tropomiozin az aktin szuperhélix vájatában helyezkedik el és minden esetben F-aktinnal együtt fordul elő.

A troponin globuláris molekula, amely a vékony filamentum hosszában úgy helyezkedik el, hogy minden hét aktin monomer párra két troponin molekula esik. A troponin három alegységből áll, mindegyik alegység egy-egy aktív helyet tartalmaz. A troponin-C (TnC) a kalcium-ionokat köti meg. A TnC szerkezeti hasonlóságot mutat a kalmodulin nevű, ugyancsak a kalcium-ionok megkötésére szolgáló fehérjével. A kalmodulin a hormonok működése hatására a sejtekben felszabaduló kalcium-ionok megkötésére szolgál. A troponin-I tartalmazza az aktin kötőhelyet. Nyugalmi állapotban a miofibrillumban a troponin-C alegységhez troponin-I alegység kapcsolódik, ezáltal gátolt az ATP-áz aktivitást. A troponin-T (TnT) a tropomiozin kötőhelyet tartalmazza.

A izomműködés folyamata

Az izom összehúzódása, amely idegi impulzus hatására következik be igen bonyolult módon, energiaigényes folyamat, ATP®ADP átalakulással jár. Itt jegyezzük meg, hogy az ADP a foszfo-kreatin-kináz hatására regenerálódik ATP molekulává. A foszfor átvivő anyag az izomsejt energia raktárának tekintett kreatin-foszfát. Az ATP valószínüleg csak magnézium komplex formájában képes a miozinhoz kötődni.

A kreatin-foszfát képlete

Az izomműködés folyamatát az alábbi sémával jellemezhetjük:

Pi ADP aktin

­ ­ ­

miozin+ATP ® ADP-miozin-Pi ® ADP-miozin-aktin ® aktin-miozin ® ADP-miozin-Pi

­ ­

(Ca2+) aktin ATP+víz

Az izomműködés folyamata

Az ernyedt izomban A filamentumokat körülvevő folyadék kalcium-ion tartalma alacsony, az aktin és miozin között nincs kapcsolat. Ebben az állapotban a miozin nem képez az aktinnal aktinomiozint, mert az aktin inaktív konformációban van. Ilyenkor az aktin miozin megkötésére szolgáló aktív helyeit a vályuban elhelyezkedő tropomiozin elfedi a miozin elől a kötőhelyeket (a tropomiozin az aktin és a miozin között helyezkedik el). Az ATP (feltehetően Mg-ATP komplex formájában) a miozin ATP-ázt tartalmazó fejéhez kapcsolódik, de nem hidrolizál ADP-vé és szervetlen foszfáttá.

Az idegi impulzus hatására a szarkolemmából kalcium-ionok szabadulnak fel, amelyek a miofibrillumba jutva a troponin-C alegységhez kötődnek (alegységenként két kalcium-ion), így a kalcium-ionok töménysége a miofibrillumban egy nagyságrenddel nő (10-7 M-ról 10-6 M-ra). A kalcium megkötése a troponin-C konformáció változását idézi elő, ez sorozatos konformációváltozást okoz, ennek következtében a troponin-C és a troponin-I közötti kapcsolat megszűnik. A kalcium-ionok hatására bekövetkező konformációváltozások hatására szabadul tehát fel a miozin ATP-áz aktivitása a gátlás alól. Az ATP-áz aktivitás hatására a miozinhoz kötött ATP hidrolízise bekövetkezik. Az energia a miozin farok aktiválódására fordítódik. A fenti változások következtében alakul ki kapcsolat a miozin fej és az aktin monomer között. Ezt az állapotot a felajzott íjhoz, vagy a kibiztosított revolverhez lehet hasonlítani.

A miozin aktív farka erőteljes csapással előrelöki a komplexet, a két filamentum ellentétes irányban mozdul el, az ADP-t és szervetlen foszfátot tartalmazó fej állásszöge a farokhoz képest megváltozik ("lekonyul"), az ATP hidrolíziséből származó kémiai energia tehát mechanikai energiává, azaz munkává alakult. A makroerg kötés energiája arra is elegendő, hogy az aktinomiozinban hasadást idézzen elő, ennek következtében a fej ismét kiegyenesedik. A kontrakció után az ADP és szervetlen foszfát elhagyja a fejet, helyét újabb Mg-ATP komplex foglalja el, amely ismét elhidrolizálódik, és a kontrakciós folyamat addig ismétlődik, ameddig magas a kalcium-ion koncentráció. Amikor a kalcium-ion koncentráció lecsökken, az izom elernyed.

Az elernyedés-összehúzódás folyamatában, azaz a tényleges izommunkában az aktin és miozin játszik szerepet, a tropomiozinnak és troponinnak az izomműködés szabályozásában van feladata. Ernyedt állapotban ezek ugyanis gátolják a miozin-aktin kapcsolat kialakulását, csak a kalcium-ionok, mint jeladó részecskék (kalcium szignál) hatására következik be az a konformációváltozás, amely lehetővé teszi a miozin és aktin közötti kötés kialakulázát.

A vázizom és a szívizom sejtekre a miofibrillumok szabályos elrendeződése és szarkomeres tagoltsága jellemző. A símaizom sejtekben gyakorlatilag nincs rendezettség és a miofibrillumok szerkezete is némileg eltérő.

Az izomműködés energetikai háttere

Az izmok működéséhez igen sok ATP molekula szükséges. Aerob körülmények között ezeket a tápanyagok lebontási folyamatai közül a terminális oxidáció biztosítja úgy, hogy az itt keletkezett ATP foszforilája a kreatint kreatin-foszfáttá, amely regenerálja az ATP-t.

kreatin-foszfát + ADP ® kreatin + ATP

Az ADP egy részéből az adenilát-kináz segítségével regenerálódik az ATP:

2 ADP ® ATP + AMP

Az izom működés kezdetén azonban van egy olyan korai szakasz, amikor még nem gyorsul meg a tápanyagok lebomlása, így a szükséges ATP nagy része anaerob úton, a glikolízist követő tejsavas erjedéssel keletkezik (glükózonként két molekula ATP). Sokáig ennek a felhalmozódó tejsavnak tulajdonították az izomlázat. Legújabb ismereteink szerint az izomlázat nem a tejsav, hanem a kellően be nem melegített izmokban bekövetkező apró sérülések okozzák. A keletkezett tejsav szén-dioxiddá és vízzé történő lebomlása nem az izomban következik be. Az izomból a tejsav a vérárammal a májba jut, ahol a laktát piruváttá oxidálódik, amelyből a glükoneogenézis útján glükóz keletkezik. Ezt a körfolyamatot Cori ciklusnak nevezzük. Csak a szívizom képes a piruvátból a citrátkörön keresztül energiát nyerni.

Itt jegyezzük meg, hogy a különböző szövetekben a piruvát¾laktát átalakulás könnyítettsége más és más (például a harántcsíkolt izomban a piruvát®laktát, a májban a laktát®piruvát átalakulás dominál). A laktát-dehidrogenáz (LDH) két fajta 35 ezer D molekulatömegű alegység ötféle variációjával kialakuló tetramer. Ezeket a tetramereket izoenzimeknek nevezzük. A különböző szervekből származó LDH enzimek izoenzim aránya a szervekre jellemzően különbözik, ez okozza különböző aktivitásukat. Egy enzim izoenzim arányai legkönnyebben elektroforézis segítségével állapíthatók meg. Ennek a jelenségnek igen nagy szerepe van az orvosi diagnosztikában. Ha egy szövet megsérül (pl. infarktusban a szív, májzsugorban a máj, környezetkárosító anyagok hatására különböző szövetek sérülhetnek), akkor a felhasadó sejtekből LDH kerül a véráramba. A vérplazma elektroforetikus vizsgálatával megállapítható az LDH izoenzimek aránya, így azonosítható a károsodott szövet.

Az izomszövet a harántcsíkolt izomrost élettana k élettana működése biokémiája:

Ingerek hatására energia felszabadítás közben megrövidülésre majd eredeti formájának visszanyerésére képes szövet.összehúzódásra képes szövet, mezodermális eredetű: sima(elnyúlt orsó alakú s-ek alk, csak 1 mag/sejt akaratunktól független működés lassan fárad pl:zsigerek) harántcsíkolt(csontvázizmokat építi fel akaratlagos mozgás, gyors összehúzódás, hamar fárad) szívizom ( harántcsíkolt spec fajtája y alakú egymásban folytatódnak.Harántcsíkolt izomszövet: alapegységei a sokmagu megnyúlt izomrostok néhány mm-40 cm-ig, felépítése szarkolema mely a rostokat fedi. Szarkoplazmás reticulum mely a sejteket behálozó csőrendszer. Aktin és miozin fonalból álló miofibrillumok. T tubullusok, melyek összeköttetést biztosítanak a sejtmembrán és miofibrillumok között. Ingerület hatására kálcium ion szab fel mely az izomösszehúzódás nélkülözhetetlen eleme. Sima izomszövet orsó alaku sejt közepén pálcika alaku sejtmag, sejtjei sűrűn egymáshoz tapadnak zsigeri szervek falában az ingerület egyik sejtről a másikra terjed át együttes izomösszehúzódást eredményezve. 3 szívizom szövet: Y alakú elágazó sejtek építik fel melyek térhálózatot alkotnak. A rostok közötti un. Éber fonalak nem akadályozzák az ingerület továbbhaladását így az összehúzódás kiterjed a teljes izomzatra. A szívizom vastagsága a pitvarok ter.2-3mm a jobb kamrában 4-5 bal kamrában 15mm.

Ez elég lesz?

Egyébként keresgélj orvosi biokémia, anatómia, vagy életan könyvekben.